Модные тенденции и тренды. Аксессуары, обувь, красота, прически

В основе жизнедеятельности клетки лежат биохимические процессы, протекающие на молекулярном уровне и служащие предметом изучения биохимии. Соответственно и явления наследственности и изменчивости тоже связаны с молекулами органических веществ, и в первую очередь с нуклеиновыми кислотами и белками.

Состав белков

Белки представляют собой большие молекулы, состоящие из сотен и тысяч элементарных звеньев - аминокислот. Такие вещества, состоящие из повторяющихся элементарных звеньев - мономеров, называются полимерами. Соответственно белки можно назвать полимерами, мономерами которых служат аминокислоты.

Всего в живой клетке известно 20 видов аминокислот. Название аминокислоты получили из-за содержания в своем составе аминной группы NHy, обладающей основными свойствами, и карбоксильной группы СООН, имеющей кислотные свойства. Все аминокислоты имеют одинаковую группу NH2-СН-СООН и отличаются друг от друга химической группой, называемой радикалом - R. Соединение аминокислот в полимерную цепь происходит благодаря образованию пептидной связи (СО - NH) между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты. При этом выделяется молекула воды. Если образовавшаяся полимерная цепь короткая, она называется олигопептидной, если длинная - полипептидной.

Строение белков

При рассмотрении строения белков выделяют первичную, вторичную, третичную структуры.

Первичная структура определяется порядком чередования аминокислот в цепи. Изменение в расположении даже одной аминокислоты ведет к образованию совершенно новой молекулы белка. Число белковых молекул, которое образуется при сочетании 20 разных аминокислот, достигает астрономической цифры.

Если бы большие молекулы (макромолекулы) белка располагались в клетке в вытянутом состоянии, они занимали бы в ней слишком много места, что затруднило бы жизнедеятельность клетки. В связи с этим молекулы белка скручиваются, изгибаются, свертываются в самые различные конфигурации. Так на основе первичной структуры возникает вторичная структура - белковая цепь укладывается в спираль, состоящую из равномерных витков. Соседние витки соединены между собой слабыми водородными связями, которые при многократном повторении придают устойчивость молекулам белков с этой структурой.

Спираль вторичной структуры укладывается в клубок, образуя третичную структуру. Форма клубка у каждого вида белков строго специфична и полностью зависит от первичной структуры, т. е. от порядка расположения аминокислот в цепи. Третичная структура удерживается благодаря множеству слабых электростатических связей: положительно и отрицательно заряженные группы аминокислот притягиваются и сближают даже далеко отстоящие друг от друга участки белковой цепи. Сближаются и иные участки белковой молекулы, несущие, например, гидрофобные (водоотталкивающие) группы.

Некоторые белки, например гемоглобин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре. Объединяясь вместе, они создают сложный белок, обладающий не только третичной, но и четвертичной структурой (рис. 2).

В структурах белковых молекул наблюдается следующая закономерность: чем выше структурный уровень, тем слабее поддерживающие их химические связи. Связи, образующие четвертичную, третичную, вторичную структуру, крайне чувствительны к физико-химическим условиям среды, температуре, радиации и т. д. Под их воздействием структуры молекул белков разрушаются до первичной - исходной структуры. Такое нарушение природной структуры белковых молекул называется денатурацией. При удалении денатурирующего агента многие белки способны самопроизвольно восстанавливать исходную структуру. Если же природный белок подвергается действию вьюокой температуры или интенсивному действию других факторов, то он необратимо денатурируется. Именно фактом наличия необратимой денатурации белков клеток объясняется невозможность жизни в условиях очень высокой температуры.

Биологическая роль белков в клетке

Белки, называемые также протеинами (греч. протос - первый}, в клетках животных и растений выполняют многообразные и очень важные функции, к которым можно отнести следующие.

Каталитическая. Природные катализаторы - ферменты представляют собой полностью или почти полностью белки. Благодаря ферментам химические процессы в живых тканях ускоряются в сотни тысяч или в миллионы раз. Под их действием все процессы идут мгновенно в «мягких» условиях: при нормальной температуре тела, в нейтральной для живой ткани среде. Быстродействие, точность и избирательность ферментов несопоставимы ни с одним из искусственных катализаторов. Например, одна молекула фермента за одну минуту осуществляет реакцию распада 5 млн. молекул пероксида водорода (Н202). Ферментам характерна избирательность. Так, жиры расщепляются специальным ферментом, который не действует на белки и полисахариды (крахмал, гликоген). В свою очередь, фермент, расщепляющий только крахмал или гликоген, не действует на жиры.

Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов составляет биохимический конвейер.

Считают, что каталитическая функция белков зависит от их третичной структуры, при ее разрушении каталитическая активность фермента исчезает.

Защитная. Некоторые виды белков защищают клетку и в целом организм от попадания в них болезнетворных микроорганизмов и чужеродных тел. Такие белки носят название антител. Антитела связываются с чужеродными для организма белками бактерий и вирусов, что подавляет их размножение. На каждый чужеродный белок организм вырабатывает специальные «антибелки» - антитела. Такой механизм сопротивления возбудителям заболеваний называется иммунитетом.

Чтобы предупредить заболевание, людям и животным вводят ослабленные или убитые возбудители (вакцины), которые не вызывают болезнь, но заставляют специальные клетки организма производить антитела против этих возбудителей. Если через некоторое время болезнетворные вирусы и бактерии попадают в такой организм, они встречают прочный защитный барьер из антител.

Гормональная. Многие гормоны также представляют собой белки. Наряду с нервной системой гормоны управляют работой разных органов (и всего организма) через систему химических реакций.

Отражательная. Белки клетки осуществляют прием сигналов, идущих извне. При этом различные факторы среды (температурный, химический, механический и др.) вызывают изменения в структуре белков - обратимую денатурацию, которая, в свою очередь, способствует возникновению химических реакций, обеспечивающих ответ клетки на внешнее раздражение. Эта способность белков лежит в основе работы нервной системы, мозга.

Двигательная. Все виды движений клетки и организма: мерцание ресничек у простейших, сокращение мышц у высших животных и другие двигательные процессы - производятся особым видом белков.

Энергетическая. Белки могут служить источником энергии для клетки. При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. Освободившаяся при этом энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма.

Транспортная. Белок гемоглобин крови способен связывать кислород воздуха и транспортировать его по всему телу. Эта важнейшая функция свойственна и некоторым другим белкам.

Пластическая. Белки - основной строительный материал клеток (их мембран) и организмов (их кровеносных сосудов, нервов, пищеварительного тракта и др.). При этом белки обладают индивидуальной специфичностью, т. е. в организмах отдельных людей содержатся некоторые, характерные лишь для него, белки-

Таким образом, белки - эти важнейший компонент клетки, без которого невозможно проявление свойств жизни. Однако воспроизведение живого, явление наследственности, как мы увидим позже, связано с молекулярными структурами нуклеиновых кислот. Это открытие - результат новейших достижений биологии. Теперь известно, что живая клетка обязательно обладает двумя видами полимеров-белками и нуклеиновыми кислотами. В их взаимодействии заключены самые глубокие стороны явления жизни.



Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://allbest.ru

ОПРЕДЕЛЕНИЯ

белок пищевой биотехнология

В настоящей курсовой работе применяют следующие термины с соответствующими определениями:

Асептика - комплекс мероприятий, направленных на предотвращение попадания в среду или на объект посторонних микроорганизмов.

Брожение - биологический процесс расщепления сложных органических веществ. В зависимости от вида микроорганизмов, участвующих в процессе различают молочно-кислое, уксуснокислое, пропионово-кислое, спиртовое и иное брожение.

Биотехнология - комплекс естественных или искусственно созданных технологических приемов для создания биологических систем или использования в промышленных научных целях.

Мембрана - высокопористая или беспористая плоская или трубчатая перегородка, оформленная из полимерных или неорганических материалов и способная эффективно разделять частицы. Мембрана имеет большое количество пор (до 10 10 -10 11 на 1 м 2), диаметр которых не превышает 0,5 мкм.

Микрофильтрация - использование мембран с диаметром пор от 0,1 до 10 мкм для отделения мелких частиц твердой фазы, в том числе

Осаждение - процесс расслоения дисперсных систем под действием силы тяжести.

Стабилизаторы - вещества, добавляемые в кровь, сыворотку, вакцину и т.д. для сохранения их свойств.

Стерилизация - уничтожение микробов с помощью высокой температуры или химических свойств.

Термическая стерилизация - использование водяного пара под различным давлением и температурой.

Термолабильность - отсутствие у материала термостойкости и термостабильности.

Термостабильность - способность материала длительное время выдерживать нагревание при определенной температуре без изменения свойств продукта (без его разложения).

Термостойкость - способность материала противостоять нагреву до температуры, при которой происходит необратимое изменение его качества (разрушение физической или химической структуры).

Ультрафильтрация - разделение клеток и молекул с использованием мембран с диаметром пор от 0,001 до 0,1 мкм.

Упаривание - процесс концентрирования жидких растворов путем частичного удаления растворителя испарением при нагревании жидкости.

Химическая стерилизация - обработка элементов оборудования химическими веществами (формальдегид, перекись водорода, кислоты, спирты и т.д.)

Экстракция - процесс разделения смеси твердых и жидких веществ с помощью избирательных растворителей (экстрагентов).

ВВЕЕДЕНИЕ

Как известно, взрослому человеку при умеренной физической нагрузке ежедневно с пищей необходимо получать около 12,5 кДж (3000 калорий). Эту потребность в энергии могут покрыть 75 г. сахара. Но пища обеспечивает нас не только калориями. Организму нужен материал для роста и регенерации устаревших клеток и тканей, поэтому пища должна содержать белки, жиры, углеводы, витамины. Тот факт, что люди в основном ориентировались на потребление продуктов земледелия, скотоводства и рыболовства, объясняется тем, что в этих областях пищевого производства в свое время удалось достичь высокой производительности труда. По самым скромным подсчетам в масштабах планеты дефицит пищевого белка оценивается в 15-25 млн.т. в год, что связано с нехваткой и неполноценностью продуктов питания. Основным путем снижения и ликвидации этого дефицита является производство белков с помощью микробного синтеза, имеющие следующие преимущества: 1) микроорганизмы обладают высокой скоростью накопления биомассы (500 кг дрожжей за сутки дают 80т. белка, тогда как для быка того же веса за тот же период прирост белка составляет 400-500 гр.); 2) микробные клетки способны накапливать очень большое количество белка (дрожжи - до 60%, бактерии - до 75% по массе); 3) процесс микробного синтеза менее трудоемок и экономически выгоден по сравнению с химическим синтезом белков. Все эти преимущества и предопределили быстрое развитие технологии получения микробного белка, которая являетсясамой крупнотоннажной отраслью биотехнологии.

Целью данной курсовой работы является изучение методов получения пищевого белка.

Для достижения данной цели были поставлены следующие задачи:

1)Изучение характеристики пищевого белка;

2) Описание функциональных свойств пищевого белка;

3) Исследование методов производствапищевого белка

4) Представление технологической схемы производства пищевого белка на примере.

1. ОСНОВНАЯ ЧАСТЬ

белок пищевой биотехнология

1.1 Общая характеристика пищевого белка

Белок - важнейший жизненно необходимый компонент питания, выполняет в пищевых продуктах две основные функции. Способность белка выполнять пищевую или питательную функцию характеризуют его биологической ценностью. Вторая функция - структурная. Она обеспечивает необходимую структуру, а также комплекс реологических и других физико-химических свойств перерабатываемых пищевых систем и готовых пищевых продуктов. Тем самым задаются консистенция, технологические и другие качества пищевых продуктов. Способность белка выполнять структурные функции, обеспечивая желаемые потребительские качества пищевого продукта, характеризуется широким комплексом физико-химических характеристик, объединяемых термином «функциональные свойства белка». Выполняя пищевую функцию, белок обеспечивает адекватность пищевого продукта физиологическим потребностям организма, в то время как выполнение им структурных функций призвано обеспечить потребительские качества пищевого продукта, его адекватность социально-культурным потребностям людей. Существенно, что реальный спрос на пищевые продукты обусловлен прежде всего экономическими и социальнокультурными факторами, поэтому он в большой мере определяется стоимостью и потребительскими (товароведными) характеристиками пищевого продукта, а не его биологической или пищевой ценностью, о которой потребитель обычно мало осведомлен. Потребительские характеристики продукта обеспечивают его покупку и потребление, что означает реализацию биологической ценности этого продукта. Отсюда первостепенное значение имеют структурные функции белка, обеспечивающие потребительские качества пищевого продукта и определяющие возможность реализации пищевой функции белка.

Биологическая ценность белка, не потребленного человеком, равна нулю. Она возрастает приблизительно до 10 % от максимально реализуемой в случае скармливания животному белка из новых нетрадиционных источников в соответствии с эффективностью конверсии белка кормов в белки мяса. Биологическая ценность нетрадиционного или недостаточно утилизируемого белка может быть наиболее полно реализована при его переработке в пищевые продукты. Следовательно, наиболее рационально применение пищевого белка для питания при его переработке в пищевые продукты, недорогие и привлекательные для потребителя. Отсюда вытекают ведущее значение структурной функции белка и проблемы получения белка с необходимыми функциональными свойствами, обеспечивающими как экономичность его переработки в пищевые продукты, так и их потребительские свойствНаряду с функциональными свойствами и биологической ценностью пищевого белка важным критерием его качества является стоимость. Она определяет возможность получения на основе белка достаточно недорогих пищевых продуктов массового потребления. Помимо стоимости пищевого белка существенное значение имеет и стоимость его переработки в пищу, т. е. придание ему необходимых потребительских качеств. Стоимость же переработки белка в значительной мере зависит от его функциональных свойств, которые, в свою очередь, влияют на выбор технологии переработки белка. В большинстве случаев возрастание степени очистки белка при его выделении ведет к повышению его функциональных свойств, стоимости, а зачастую и к снижению биологической ценности. При этом повышение стоимости белка и снижение его биологической ценности компенсируются тем, что улучшенные функциональные свойства позволяют перерабатывать этот белок с меньшими затратами в более широкий ассортимент пищевых продуктов различного состава и пищевой ценности, в том числе в наиболее дорогостоящие комбинированные мясные и молочные изделия и их аналоги. Кроме того, белки с более высокой степенью очистки обычно легче и дольше сохраняются, отличаются более высокой стандартностью, что способствует снижению стоимости их переработки в пищу. Следовательно, среди ряда показателей качества белка превалирующее значение принадлежит функциональным свойствам. При этом во всех случаях сохраняется значение биологической ценности и стоимости белка.

1.2 История исследования

Белок попал в число объектовхимических исследований 250 лет тому назад. В 1728 году итальянский ученый Якопо Бартоломео Беккари получил из пшеничной муки первый препарат белкового вещества - клейковины. Он подверг клейковину сухой перегонке и убедился, что продукты такой перегонки были щелочными. Это было первое доказательство единства природы веществ растительного и животного царств. Он опубликовал результаты своей работы в 1745 году, и это была первая статья о белке.

В XVIII - начале XIX веков неоднократно описывали белковые вещества растительного и животного происхождения. Особенностью таких описаний было сближение этих веществ и сопоставление их с веществами неорганическими.

Важно отметить, что в это время, еще до появления элементного анализа, сложилось представление о том, что белки из различных источников - это группа близких по общим свойствам индивидуальных веществ.

В 1810 году Жозеф Гей-Люссакк и Луи Тенар впервые определили элементный состав белковых веществ. В 1833 году Ж. Гей-Люссак доказал, что в белках обязательно присутствует азот, а вскоре было показано, что содержание азота в различных белках приблизительно одинаково. В это же время английский химик Джон Дальтон попытался изобразить первые формулы белковых веществ. Он представлял их довольно просто устроенными веществами, но чтобы подчеркнуть их индивидуальное различие при одинаковом составе, он прибег к изображению молекул, которые бы сейчас назвали изомерными. Однако понятия изомерии во времена Дальтона еще не было..

Одной из самых распространенных теорий доструктурной органической химии была теория радикалов - неизменных компонентов родственных веществ. В 1836 году голландец Г. Мульдер высказал предположение о том, что все белки содержат один и тот же радикал, который он назвал протеином (от греческого слова "первенствую", "занимаю первое место").

В середине XIX века были разработаны многочисленные методы экстракции белков, очистки и выделения их в растворах нейтральных солей. В 1847 году К. Рейхерт открыл способность белков образовывать кристаллы. В 1836 году Т. Шванн открыл пепсин - фермент, расщепляющий белки. В 1856 году Л. Корвизар открыл еще один подобный фермент - трипсин. Изучая действие этих ферментов на белки, биохимики пытались разгадать тайну пищеварения. Однако наибольшее внимание привлекли вещества, получающиеся в результате действия на белки протеолитических ферментов (протеаз, к ним относятся вышеприведенные ферменты): одни из них были фрагментами исходных молекул белка (их назвали пептонами), другие же не подвергались дальнейшему расщеплению протеазами и относились к известному еще с начала века классу соединений - аминокислот (первое аминокислотное производное - амид аспарагин был открыт в 1806 году, а первая аминокислота - цистин в 1810). Аминокислоты в составе белков впервые обнаружил в 1820 году французский химик Анри Браконно. Он применил кислотный гидролиз белка и в гидролизате обнаружил сладковатое вещество, названное им глицином. В 1839 году было доказано существование в составе белков лейцина, а в 1849 году Ф. Бопп выделил из белка еще одну аминокислоту - тирозин.

К концу 80-х гг. XIX века из белковых гидролизатов было выделено уже 19 аминокислот и стало медленно укрепляться мнение, что сведения о продуктах гидролиза белков несут важную информацию о строении белковой молекулы. Тем не менее, аминокислоты считались обязательным, но неглавным компонентом белка.

Немецким химиком Э.Фишер была разработана пептидная теория, получившая общее признание во всем мире.

Немаловажно, что Фишер построил план исследования, резко отличающийся от того, что предпринималось раньше, однако учитывающий все известные на тот момент факты. Прежде всего он принял, как наиболее вероятную гипотезу о том, что белки построены из аминокислот, соединенных амидной связью:

Рис.2 - Амидная связь по представлению Фишера

Такой тип связи Фишер назвал (по аналогии с пептонами) пептидной. Он предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Доказывая пептидный тип соединения аминокислотных остатков. Э. Фишер исходил из следующих наблюдений. Во-первых, и при гидролизе белков, и при их ферментативном разложении образовывались различные аминокислоты. Другие соединения было чрезвычайно трудно описать а еще труднее получить. Кроме того Фишеру было известно, что у белков не наблюдается преобладания ни кислотных, ни основных свойств, значит, рассуждал он, амино- и карбоксильные группы в составе аминокислот в белковых молекулах замыкаются и как бы маскируют друг друга (амфотерность белков, как сказали бы сейчас).

Решение проблемы строения белка Фишер разделил, сведя ее к следующим положениям :

1) Качественное и количественное определение продуктов полного гидролиза белков.

2) Установление строения этих конечных продуктов.

3) Синтез полимеров аминокислот с соединениями амидного (пептидного) типа.

4) Сравнение полученных таким образом соединений с природными белками.

В дальнейшем пептидная теория Фишера была многочисленно пересмотренаи дополнена.

1.3 Функционыльные свойства белка

Понятие о функциональных свойствах белка впервые ввели Серкл и Джонсон в 1962 г. Под функциональными свойствами белка понимают физико-химические характеристики, определяющие его поведение при переработке в пищевые продукты, а также обеспечивающие желаемые структуру, технологические и потребительские свойства готовых пищевых продуктов. Эта область научных исследований имеет центральное, ключевое значение для развития технологии переработки белка в новые формы пищи. К наиболее важным функциональным свойствам белка относят растворимость и набухание, способность стабилизировать дисперсные системы (пены, эмульсии и суспензии), образовывать гели, адгезионные и реологические свойства белковых систем, прядомость растворов белка и др. Высокими функциональными свойствами характеризуются белки, хорошо растворимые в водных средах, способные образовывать высококонцентрированные растворы, суспензии и гели, а также эффективно стабилизирующие эмульсии и пены. Существенно, чтобы эти свойства могли проявляться при pH, температуре и составе систем, характерных для процессов переработки и выделения белка, а также для готовых пищевых продуктов. Белки с низкими функциональными свойствами слаборастворимы, нерастворимы и не набухают в водных средах (без химической модификации, деструкции или гидролиза), не способны образовывать вязкие концентрированные суспензии (тестовые массы), гели, стабилизировать пены и эмульсии. Подобные белки обычно используют для получения пищевых гидролизатов, в виде небольших добавок в пищевые продукты, а также в составе кормов.

Понятие «функциональные свойства белка» охватывает широкий комплекс физико-химических характеристик белоксодержащих водных систем. Это понятие, как правило, относится к свойствам весьма концентрированных, многокомпонентных белоксодержащих систем. Ввиду того что в этих случаях невозможно предсказать функциональные свойства систем на основе молекулярных характеристик белка, преобладающую роль в их оценке играют эмпирические методы. Поэтому функциональные характеристики исследуют в основном с помощью эмпирически выбираемых методик, причем лишь некоторые из них стандартизированы. Получаемые количественные результаты для исследуемого белка сопоставляют с результатами исследования других белков, выбранных для сравнения.

Изучение функциональных свойств белка является ключевым научным направлением проблемы получения новых форм пищи, обеспечивая разработку рецептур многокомпонентных пищевых систем, выбор процессов и режимов их переработки в пищевые изделия. Несмотря на значительные усилия, предпринятые в этой области большим числом научных коллективов, научные и прикладные аспекты проблемы изучения функциональных свойств белка разработаны крайне недостаточно, что обусловлено ее исключительной сложностью.

Эта область исследований находится в процессе формирования, так что даже общепринятая терминология в ней еще не разработана. В последнее десятилетие достигнуты заметные успехи в области моделирования многокомпонентных пищевых систем, оценки и регулирования функциональных свойств белков.

2 . Биотехнология пищевого белка

2.1 Методы получения белка

2.1.1 Получение микробного белка на низших спиртах

Культивирование на метаноле. Основное преимущество этого субстрата - высокая чистота и отсутствие канцерогенных примесей, хорошая растворимость в воде, высокая летучесть, позволяющая легко удалять его остатки из готового продукта. Биомасса, полученная на метаноле, не содержит нежелательных примесей, что дает возможность исключить из технологической схемы стадии очистки.

Однако, необходимо учитывать при проведении процесса и такие особенности метанола, как горючесть и возможность образования взрывоопасных смесей с воздухом.

В качестве продуцентов, использующих метанол в конструктивном обмене, были изучены как дрожжевые, так и бактериальные штаммы. У дрожжей были рекомендованы в производство Candidaboidinii, Hansenulapolymorpha и Piehiapastoris , оптимальные условия для которых (t=34-37°C, рН=4,2-4,6) позволяют проводить процесс с экономическим коэффициентом усвоения субстрата до 0,40 при скорости протока в интервале 0,12-0,16 ч -1 . Среди бактериальных культур применяется Methylomonasclara, Pseudomonasrosea и др, способные развиваться при t=32-34°C, рН=6,0-6,4 с экономическим коэффициентом усвоения субстрата до 0,55 при скорости протока до 0,5 ч -1 .

Особенности процесса культивирования во многом обусловлены применяемым штаммом-продуцентом (дрожжи или бактерии) и условиями асептики. Ряд зарубежных фирм предлагает использовать дрожжевые штаммы и проводить выращивание в отсутствии строгой асептики. В этом случае технологический процесс протекает в ферментёре инжекционного типа производительностью 75 т АСВ в сутки, а удельный расход метанола составляет 2,5 т/т АСВ.

В ряде стран в качестве продуцентов применяются бактериальные штаммы, процесс проводится в асептических условиях в ферментерах эрлифитного или струйного типов производительностью 100-300 т/сут и расходом метанола до 2,3 т/т АСВ. Ферментация осуществляется одностадийно при невысоких концентрациях спирта (до 12 г/л) с высокой степенью утилизации метанола.

Наиболее перспективным по своей конструкции является струйный ферментёр Института технической химии АН ГДР. Ферментёр объемом 1000м 3 состоит из секций, расположенных одна над другой и соединенных между собой шахтными переливами. Ферментационная среда из нижней секции ферментёра по напорному трубопроводу подается центробежными циркуляционными насосами в верхние шахтные переливы, через которые проходит в низлежащую секцию, подсасывая при этом воздух из газовода. Таким образом, среда протекает из секции в секцию, постоянно подсасывая новые порции воздуха. Падающие струи в шахтных переливах обеспечивают интенсивноеаэрирование среды.

Питательная среда непрерывно подается в зону верхних шахтных переливов, а микробная суспензия отводится из выносных контуров. На стадии выделения для всех видов продуцентов предусмотрено отделение грануляции с целью получения готового продукта в гранулах.

В качестве микроорганизмов - продуцентов белка на этиловом спирте как единственном источнике углерода могут использоваться дрожжи (Candidautilis, Sacharomyceslambica, Hansenulaanomala, Acinetobactercalcoaceticus ). Процесс культивирования проводят одностадийно в ферментерах с высокими массообменными характеристиками при концентрации этанола не более 15 г/л.

Дрожжи, выращенные на этаноле, содержат (%): сырого протеина 60-62; липидов 2-4; золы 8-10; влаги до 10.

2.1.2 Получение белковых веществ на углеводном сырье

Исторически одним из первых субстратов, используемых для получения кормовой биомассы, были гидролизаты растительных отходов, предгидрализаты и сульфитный щелок - отходы целлюлозно-бумажной промышленности. Интерес к углеводному сырью как основному возобновляемому источнику углерода значительно возрос еще и с экологической точки зрения, так как оно может служить основой для создания безотходной технологии переработки растительных продуктов.

В связи с тем, что гидролизаты представляют собой сложный субстрат, состоящий из смеси гексоз и пентоз, среди промышленных штаммов- продуцентов получили распространение виды дрожжей C.utilis, C.scottii и C.tropicalis , способные наряду с гексозами усваивать пентозы, а также переносить наличие фурфурола в среде.

Состав питательной среды в случае культивирования на углеводородном сырье значительно отличается от применяемого при выращивании микроорганизмов на углеводородном субстрате. В гидролизатах и сульфитных щелоках имеются в небольшом количестве практически все необходимые для роста дрожжей микроэлементы. Недостающие количества азота, фосфора и калия вводятся в виде общего раствора солей аммофоса, хлорида калия и сульфата аммония.

Ферментация осуществляется в эрлифтных аппаратах конструкции Лефрансуа-Марийе объемом 320 и 600 м 3 . Процесс культивирования дрожжей осуществляется в непрерывном режиме при рН 4,2-4,6. Оптимальная температура от 30 до 40°С.

2.1.3 Грибной белок (микопротеин)

Микопротеин - это пищевой продукт, состоящий в основном из мицелия гриба. При его производстве используется штамм Fusarium graminearum , выделенный из почвы. Микопротеин производят сегодня на опытной установке методом непрерывного выращивания. В качестве субстрата используется глюкоза и другие питательные вещества, а источниками азота служат аммиак и аммонийные соли. После завершения стадии ферментации культуру подвергают термообработке для уменьшения содержания рибонуклеиновой кислоты, а затем отделяют мицелий методом вакуумного фильтрования.

Если сопоставить производство микопротеина с процессом синтеза белков животных, то выявится ряд его преимуществ. Помимо того, что здесь выше скорость роста, превращение субстрата в белок происходит несравненно эффективнее, чем при усвоении пищи домашними животными.

Положительным фактором является и волокнистое строение выращенной культуры; текстура массы мицелия близка к таковой у естественных продуктов, поэтому у продукта может быть имитирована текстура мяса, а за счет добавок - его вкус и цвет. Плотность продукта зависит от длины гиф выращенного гриба, которая определяется скоростью роста.

После проведения всесторонних исследований питательной ценности и безвредности микопротеина министерство сельского хозяйства, рыболовства и пищевых продуктов дало разрешение на его продажу в Англии. Содержание питательных веществ в нем указано в таблице 1.

Таблица 1. Средний состав микопротеина и сравнение его с составом говядины.

2.2 Получения пищевых белков из соевого шрота

Технологии получения белковых продуктов из растительного сырья строятся на двух основных технологических подходах:

1. Глубокое фракционирование макронутриентов сырья с максимизацией выхода белков, их очистка, концентрированно и при необходимости модификация функциональных и медико-биологических характеристик.

2. Оптимальное фракционирование макро- и микронутриентов сырья с получением белково-липидных и белково-углеводных композитов заданного состава с максимальным сохранением фитохимического потенциала сопутствующих микронутриентов.

Хотя употребление сои в пищу известно уже несколько тысячелетий, в основном оно приходилось на продукты из полножирной сои - соевое молоко, тофу, темпех и т. д. Только в XX в. стали развиваться технологии производства концентрированных соевых белков. В начале века появилась соевая мука, которую получали из целых семян, прессовых жмыхов, а позднее из обезжиренных соевых шротов. Сильный бобовый привкус ограничивал рост рынка соевой муки, поэтому значительные усилия были предприняты для разработки технологий "удаления плохого вкуса".

Широкое развитие технологий производства соевых белков появилось только после разработки технологии экстракции масла растворителем. В 1937 г. появились технические соевые изоляты, которые использовали как связующие для пигментов в бумажных покрытиях и "пенное одеяло" при тушении пожаров пожаров. В 50-х годах появились концентраты, которые были восприняты как промежуточные ингредиенты между мукой и изолятами. Обезжиренные соевые продукты можно разделить на три основные группы, которые различаются по содержанию протеина.

Примерный состав соевых белковых продуктов, представленный Советом по соевым белкам, приведен в табл. 1.

Рис.1 - Обобщенная схема технологии получения сои с получением пищевых белков

Соевая мука имеет ограничения при использовании в питании вследствие вспучивания кишечника. У человека отсутствуют ферменты, способные гидролизовать а-галактозидные связи раффинозы и стэхиозы, имеющихся в сое, с образованием простых сахаров. Поэтому эти углеводы попадают в кишечный тракт, где подвергаются воздействию бактерий, и метаболиты этого взаимодействия вызывают газообразование.

Изоляты и концентраты - более очищенные формы соевых белков. Они используются в питании без каких-либо ограничений и в совокупности с другими пищевыми компонентами могут служить основным источником белка в рационе человека

Технологии получения соевых белков

В промышленных технологиях получения соевых белков существуют свои "ноу-хау. Количество комбинаций способов выработки различных продуктов безгранично. Даже при производстве одного вида продукта технологии и оборудование у разных производителей отличаются, что обусловливает небольшие отличия продуктов. Обычно пищевые соевые белки производят на отдельных технологических линиях, а не на тех же линиях, которые используются для производства масла и кормовых шротов, когда из колотых и недостаточно качественных соевых семян в процессе экстракции получают кормовой шрот . Некоторые производители промывают сою для удаления грязи и маленьких камешков .

До настоящего времени большинство соевых белковых продуктов в мире производят из белого лепестка (БЛ - обезжиренный гексаном лепесток, полученный из пищевых сортов очищенных от оболочки соевых семян).

Для производства лепестка с высоким значением PDI/NSI обычно используют систему отгонки растворителя в газовой трубе (флеш) или в перегретых парах растворителя, которую иногда называют "системой получения белого лепестка". Ни на одном из отечественных предприятий таких систем отгонки растворителя из шрота нет.

В России соевый шрот на заводах получают в основном по схеме форпрес-сование-экстракция, когда на прессах производят предварительный съем масла перед экстракцией. Отгонку растворителя из шрота ведут на тостерах-испарителях чанного типа. Продукты экстракции имеют NSI 50 и ниже вследствие денатурации соевого белка под действием влаги и высоких температур. По этим схемам на имеющемся оборудовании в России можно получить только тестированный соевый шрот и из него только тостированную соевую муку.

Соевая мука и крупа . Обезжиренную соевую муку получают в результате помола и рассева обезжиренных соевых лепестков. Белый лепесток в крупу обычно измельчают на молотковых дробилках, вихревых мельницах или классификаторах. Разброс размера частиц контролируется воздушной классификацией, причем если необходимо получить более узкий диапазон размеров частиц, то используются сита. Обезжиренная соевая мука содержит около 38 % общих углеводов, в том числе 15 % растворимых моно- и олигосахаридов и 13 % полисахаридов, которые могут быть в дальнейшем извлечены при получении соевых белковых концентратов или изолятов. В состав муки с восстановленным содержанием жира или лецитинированной соевой муки входит исходная мука и добавки масла или лецитина. Муку с восстановленным содержанием жира получают при добавлении в соевую муку дополнительно жира в количестве от 1 до 15 %, чтобы снизить пылеобразование и внести дополнительное количество жира, необходимое по рецептуре продукта. Для зажиривания муки, полученной из проэкстрагированного материала, используется рафинированное масло. Лецитинированная мука выпускается с добавлением 3, б и 15 % лецитина. Лецитин улучшает диспергируемость муки и других ингредиентов в кондитерских изделиях и холодных напитка.

3 . Получение пищевого белка

Улучшение вкуса и запаха продуктов питания при одновременном повышении содержания белка при помощи микроскопических грибов - плесеней уже давно используется при получении пищи (мисо, суфу, темпех), употребляемой в азиатских странах. Одним из исходных продуктов служат соевые бобы. В Индонезии соевые лепешки употребляют в пищу обросшими плесневыми грибами рода Rhizopus -темпех, который содержит до 55% белка и по вкусу напоминают мясные изделия. Производство темпеха занимает 2-3 дня. Сначала соевые бобы лущат (для удаления шелухи), затем кипятят в течение получаса, чтобы разрушить ингибиторы трипсина желудочного сока, которые делают сырые соевые бобы несъедобными для человека. Затем бобы высушивают и засеивают спорами плесени Rhizopusoligosporus . Брожение длится 36-38 ч при 30°С. В итоге получается компактный светло-коричневый шрот (бобовое пюре). Темпех обычно употребляют в пищу в виде лепешки, обжаренный в кокосовом масле.

Содержание белка возрастает, достигая 50-55% по сравнению с 20-25% в соевых бобах. Темпех считается самой высокопитательной и легко усваиваемой пищей. Среди других восточных блюд получаемых при помощи плесней можно выделить японское мисо, которое приготавливают из соевых бобов с Aspergillusorisae , китайское суфу - напоминающий сыр продукт, получаемый при выращивании соевых бобов с плесенью рода Mucor . Незаменимую приправу восточной кухни - соевый соус готовят с использованием плесневогo гриба Aspergillusorisae , молочнокислых бактерии Pediococcus , дрожжей Saccharomyces , Torula . В результате продукт обогащается молочной и другими кислотами, этанолом и приобретает специфический вкус и аромат

Рис.2 - Схема приготовления темпеха

Приготовление брожением соевого соуса

Рис.3 - Схема приготовления соевого соуса

Традиционные соевые соусы готовятся сбраживанием смеси бобов и зерна плесневыми грибами Aspergillus oryzae и другими. В Японии как сама закваска, так и бродящая масса называются кодзи.В древности ферментирующаяся масса выставлялась на солнце в огромных чанах, в XX веке температуру и влажность обычно контролируют в особых инкубационных камерах.

1. Вымачивание и отваривание : бобы отмачивают в воде, а затем варят до готовности. Пшеницу обжаривают и толкут.

2. Соединение ингредиентов : равное количество варёных бобов и обжаренного толчёного зерна перемешивают, затем на них высеивают споры нескольких видов грибов аспергилли других микроорганизмов:

· A. oryzae , A sojae : культуры с высоким содержанием протеазышироко используются при производстве соевого соуса;

· A. tamai : используется для приготовления соевого соуса «тамари»;

· Saccharomycescerevisiae дрожжи, содержащиеся в этой культуре, превращают сахарам в этанол, который может пройти побочную реакцию, в результате которой в соевый соус попадут дополнительные ингредиенты;

· Bacillusspp. (род): в результате деятельности этих бактерий соевый соус приобретает характемрный запах;

· Lactobacillusspecies : молочная кислота, которую производят эти бактерии, увеличивает кислотность соуса.

3. Ферментация : смесь бобов и зерна смачивается соляным раствором (для влажной ферментации) или посыпается солью, после чего её оставляют для брожения на срок от 40 дней до 2-3лет. С течением времени микроорганизмы расщепляют протеины суслана свободные аминокислоты, белковые фрагменты, а крахмал-- на простые сахара. Эти амино-гликозидные реакции и дают соусу тёмно-коричневый цвет. Лактобактериисбраживают сахарам в молочную кислоту, а дрожжи производят этанол, который проходит вторичную реакцию и насыщает соус новыми добавками. Если на этом этапе процесс прекращается, продукт носит названиесоевая паста.

4. Прессование : полностью ферментированная кашица помещается под обёрнутые тканью тяжёлые контейнеры и прессуется для того, чтобы отделить соевый соус от твёрдых отходов, которыми в дальнейшем удобряют почву или кормят скот.

5. Пастеризация : сырой соус нагревают для того, чтобы плесень и дрожжи погибли. После этого соус фильтруют и разливают для продажи.

Американские ученые приспособили производственный процесс получения индонезийского темпеха для хлебных злаков. Так, пшеница, ферментируемая той же плесенью Rizopus в течение 20 часов при 30 0 С, превращается в продукт, содержащий в 6-7 раз больше белка, чем обычная пшеница. Ими же разработан метод обогащения белком другого пищевого крахмалсодержащего продукта - маниока на основе роста плесени Aspergillus . После 30 ч ферментации при 38 0 С, содержание белка в продукте возрастает с 5% до 18%, а содержание углеводов падает с 65% до 28%.

Мисо или соевая паста - один из самых часто используемых ингредиентов в японской кухне. Технология приготовления Мисо основана на процессе брожения (ферментации) соевых бобов, злаков и специального вида грибов “кодзи-кин”. В результате получается густая паста, при помощи которой готовятся различные японские блюда, такие как японский мисо суп .

В Японии, мисо суп , как и водоросли чука, является неотъемлемым атрибутом завтрака, обеда и ужина. Суп принято подавать перед основным блюдом, будь то легкая утренняя закуска или набор суши на обед. Суп является дополнительной жидкой пищей, которая балансирует процесс пищеварение и делает его более полезным.

Помимо витаминов A и D, соевая паста содержит большое количество кальция, железа и цинка. Сегодня, в Японии насчитывается как минимум 3 вида мисо супа: из риса, сои и пшеницы. Каждый вид супа имеет свои вкусовые отличия и регион происхождения.

В этом материале мы расскажем вам, как приготовить традиционный мисо суп, который можно попробовать в большинстве ресторанов японский кухни. Суп будет полезен для тех, кто следит за своей фигурой и предпочитает питаться правильно. Мисо Суп с морской капустой готовится из следующих ингредиентов:

Даси -- 1,5 Чайная ложка

Мисо -- 0,5 стакана (соевая паста)

Тофу -- 0,5 стакана (кубиками)

Зелёный лук -- 2 ст/л (мелко порезать)

Вода -- 4 стакана

Морские водоросли -- 1 Ст. ложка (Специальные сухие водоросли для супа)

Приведенные данные не охватывают все области использования плесневых грибов, но характеризуют принципиальные возможности использования их в качестве источника пищевого белка.

Для получения пищевого белка активно используются также другие микроорганизмы - водоросли. Народы Тихоокеанского побережья с давних времен употребляют в пищу морские и океанские водоросли. Жители Гавайских островов из 115 видов водорослей, обитающих в местных океанских просторах, используют в питании 60 видов. В Китае особенно ценят сине-зеленые водоросли Nostoc , по внешнему виду напоминающие сливу и по вкусовым качествам причисленные к китайским лакомствам. В кулинарных справочниках Японии встречается более 300 рецептур, в состав которых входят водоросли. Однако весьма интенсивное использование водорослей в пищевых целях не позволяет плантациям восстанавливаться естественным путем. В связи с этим водоросли стали культивировать искусственно в подводных садах. Выращивание аквакультур - процветающая отрасль биотехнологии. Внимание специалистов, занимающихся вопросами питания, привлекает сине-зеленая одноклеточная водоросль спирулина - растущая в Африке (озеро Чад) и в Мексике (озеро Тескоко). Местные жители употребляют их в высушенном виде - галеты или дихэ. Продукт характеризуется очень высоким содержанием белка - до 70%. Озеро Тескоко и озеро Чад - единственные в мире щелочные озера (рН до 11). При такой рН спирулина бурно разрастается и растет как монокультура. Благодаря наличию в клетках наполненных газом вакуолей водоросли всплывают, а ветер выносит их на берег озера, где под солнцем клубки водорослей высыхают. Анализ образцов спирулины в лабораторных условиях показал содержание белков до 70% и углеводов - 19%. С 1967 г. мексиканская компания «Тескоко» вплотную занялась сбором урожая спирулины и превращения ее в муку. В настоящее время производство муки из спирулины достигает 1000 т. в год и она импортируется в США, Японию и европейские страны для компании, специализирующихся сбытом белковых концентратов и диетических продуктов питания. Биомасса спирулины приравнивается к стандартам пищевого белка, установленного ФАО ВОЗ. В Италии функционирует фабрика, где спирулину выращивают на площади 20 га в закрытой системе, состоящей из полиэтилена (с соответствующим рН) и получали высокие урожаи (20 г биомассы с 1м 3 в сутки). В Узбекистане (г.Самарканд) спирулину выращивали на водах ТЭЦ, богатых СО 2 . Урожай составлял 30-60т с 1 га в год.

Дрожжи как источник пищевого белка человек применяет только в экстремальных условиях (альпинисты, мореплаватели), как компонент сухого пайка. Одной из причин является сравнительно толстая клеточная оболочка дрожжей, препятствующая его усвоению организмом человека.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В настоящее время имеется свыше 300 наименований продукции с использованием соевых белков. Разработанные рецептуры пищевых продуктов прошли соответствующие испытания и рекомендованы к применению Министерством здравоохранения. Большую часть соевых белковых продуктов потребляет мясоперерабатывающая промышленность. Кроме того, соевые белки широко используют в молочной, масложировой, кондитерской, хлебопекарной промышленности, в общественном питании, а также в детском, лечебно-профилактическом, лечебном и диетическом питании.

В отечественной концепции здорового питания важное место занимает использование растительных белков в производстве пищевых изделий. В целом продукты с добавлением растительных белков относят к здоровой пище с улучшенным балансом питательных веществ по сравнению с традиционными продуктами. В связи с этим интерес к соевым белкам постоянно растет, увеличивается выпуск продуктов с вводом соевых белков.

Поэтому я считаю, что комбинированные изделия позволяют решить проблемы рационального использования животного сырья и эффективно использовать высокую биологическую и пищевую ценность соевых белков и их функциональные свойства. Введение соевых белков позволяет сделать питание человека более рациональным и здоровым.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1.Ескендирова С.З «Биотехнология микроорганизмов»

2..Биотехнология: Принципы и применение. Под ред. И.Хиггенса и др. Москва: «Мир», 1988 г.

3.Биотехнология. Производство белковых веществ. В.А.Быков, М.Н.Манаков и др. Москва «Высшая школа», 1987 г.

4.Воробьева А.И. Промышленная микробиология. Изд. Московского университета.

5.Дюсенова Г.Т, Кухар Е.В « Пищевая биотехнология»

6. Бутенко Р.Г., Гусев М.В., Киркин А.В. Биотехнология. Кн.3. Клеточная инженерия. М. Высш.школа.

7.Колычев Н.М., Госманов Р.Г. Ветеринарная микробиология и иммунология. Омск. Изд. ОмГАУ.

Размещено на Allbest.ru

...

Подобные документы

Состав и свойства кормового дрожжевого белка. Производство кормовых дрожжей на зерно-картофельной барде. Технология переработки зерновой барды в сухие кормовые дрожжи, использующая непатогенный штамм Rhodosporium diobovatum. Выращивание товарных дрожжей.

презентация , добавлен 19.03.2015


Санитарные и ветеринарные требования к молочной продукции. Влияние сезона года, периода лактации, кормов и обмена веществ в организме коров на содержание жира и белка в молоке. Методы выявления фальсифицированной продукции и некачественного сырья.

презентация , добавлен 13.06.2014


Применение сепараторов в молочной промышленности при переработке и гомогенизации молока, его очистки от примесей, для получения сливок, отделения белка и жира от сыворотки. Технологический и энергетический расчет, монтаж и эксплуатация сепаратора.

курсовая работа , добавлен 24.01.2016


Процесс вулканизации резины, ее общая характеристика. Классификация каучука, особенности его применения в России. Специфические свойства резин. Технология получения, методы воздействия на их свойства. Описание и свойства готовых резинотехнических изделий.

реферат , добавлен 28.12.2009


Тепловая обработка молока, ее влияние на состав и технологические свойства. Белки молока, способы их выделения при производстве сыров. Органолептические свойства термокислотных сыров при использовании коагулянтов белка растительного происхождения.

дипломная работа , добавлен 21.06.2015


Принципы проектирования рецептур хлебобулочных изделий со сбалансированным химическим составом. Критерии оптимальности фракционного состава белка и липидов хлеба. Использование закваски на основе пропионовокислых бактерий в кисломолочной продукции.

реферат , добавлен 23.08.2013


Подготовка воды для ликероводочного производства. Принципиальная технологическая схема получения водки. Купажирование напитков, каскадная фильтрация ликероводочных изделий. Технология получения пищевого уксуса. Производство твердого диоксида углерода.

учебное пособие , добавлен 09.02.2012


Свойства и применение молибдена, характеристика сырья для его получения. Окислительный обжиг молибденитовых концентратов. Разложение азотной кислотой. Выбор и технико-экономическое обоснование предлагаемой технологии получения триоксида молибдена.

курсовая работа , добавлен 04.08.2012


Методы получения наноматериалов. Синтез наночастиц в аморфных и упорядоченных матрицах. Получение наночастиц в нульмерных и одномерных нанореакторах. Цеолиты структурного типа. Мезопористые алюмосиликаты, молекулярные сита. Слоистые двойные гидроксиды.

курсовая работа , добавлен 01.12.2014


История и основные этапы в развитии производства химического волокна. Характеристика искусственных и синтетических волокон. Промышленные методы их получения. Свойства и способы получения полиуретановых нитей. Структура и ассортимент материала из лайкры.

Аминокислотами называются карбоновые кислоты, в углеводородном радикале которых один или несколько атомов водорода замещены аминогруппами. В зависимости от взаимного расположения карбоксильной и аминогрупп различают a -, b -, g - и т.д. аминокислоты. Например ,

Чаще всего термин "аминокислота" применяют для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в a - положении, т.е. для a - аминокислот. Общую формулу a - аминокислот можно представить следующим образом :

H 2 N–

CH–COOH I R

В зависимости от природы радикала (R ) – аминокислоты делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические.

В таблице представлены важнейшие - аминокислоты, входящие в состав белков.

Таблица. Важнейшие a - аминокислоты

Аминокислота	Сокращенное (трехбуквенное) название аминокислотного остатка в макромолекулах пептидов и белков.	Строение R
		Алифатические
Глицин		H –
Аланин		CH 3 –
Валин*		(CH 3) 2 CH–
Лейцин*		(CH 3) 2 CH–CH 2 –
Изолейцин*		CH 3 –CH 2 –CH– I CH 3
Серин		HO–CH 2 –
Треонин*		CH 3 –CH(OH)–
Аспарагиновая		HOOC – CH 2 –
Глутаминовая		HOOC – CH 2 – CH 2 –
Аспарагин		NH 2 CO – CH 2 –
Глутамин		NH 2 CO–CH 2 –CH 2 –
Лизин*		NH 2 –(CH 2) 3 –CH 2 –
Аргинин		NH 2 –C–NH–(CH 2) 2 –CH 2 – II NH
Цистеин		HS – CH 2 –
Метионин*		CH 3 –S–CH 2 –CH 2 –
		Ароматические
Фенилаланин*
Тирозин
		Гетероциклические
Триптофан*
Гистидин
		Иминокислота
Пролин

*Незаменимые a - аминокислоты

Изомерия

Наряду с изомерией, обусловленной строением углеродного скелета и положением функциональных групп, для a - аминокислот характерна оптическая (зеркальная) изомерия. Все a - аминокислоты, кроме глицина, оптически активны. Например , аланин имеет один асимметрический атом углерода (отмечен звездочкой),

H 2 N –

H I C*–COOH I CH 3

а значит, существует в виде оптически активных энантиомеров:

L - аланин

Все природные a - аминокислоты относятся к L – ряду.

Получение

1)Важнейший источник аминокислот – природные белки, при гидролизе которых образуются смеси a - аминокислот. Разделение этой смеси – довольно сложная задача, однако по обыкновению одна или две аминокислоты образуются в значительно больших количествах, чем все другие, и их удается выделить достаточно просто.

2)Синтез аминокислот из галогенозамещенных кислот действием аммиака

3)Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют a - аминокислоты белков.

Физические свойства

Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250° С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

Химические свойства

1)Некоторые свойства аминокислот, в частности высокая температура плавления, объясняется своеобразным их строением. Кислотная (– COOH ) и основная (– NH 2 ) группы в молекуле аминокислоты взаимодействуют друг с другом, образуя внутренние соли (биполярные ионы). Например , для глицина

2)Вследствие наличия в молекулах аминокислот функциональных групп кислотного и основного характера a - аминокислоты являются амфотерными соединениями, т.е. они образуют соли как с кислотами, так и со щелочами.

3)В реакции со спиртами образуются сложные эфиры.

Этиловый эфир аланина

4)a - Аминокислоты можно ацилировать, в частности, ацетилировать, действуя уксусным ангидридом или хлористым ацетилом. В результате образуются N - ацильные производные a - аминокислот (символ " N " означает, что ацил связан с атомом азота).

N – ацетил аланин

5)a - Аминокислоты вступают друг с другом в реакцию поликонденсации, приводя к амидам кислот. Продукты такой конденсации называются пептидами. При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид:

При конденсации трех аминокислот образуется трипептид и т.д.

Связь –

O II C – NH – называется пептидной связью.

Пептиды. Белки

Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков a - аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д. Как видно, функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником a - аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают a - аминокислоты. Многие a - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторыенеобходимые для синтеза белков a - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см.таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

Пептиды и белки различают в зависимости от величины молекулярной массы. Условно считают, что пептиды содержат в молекуле до 100 (соответствует молекулярной массе до 10000), а белки - свыше 100 аминокислотных остатков (молекулярная масса от 10000 до нескольких миллионов). При этом в пептидах различают олигопептиды, содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и полипептиды, содержащие до 100 аминокислотных остатков.

Конструкция полипептидной цепи одинакова для всего многообразия пептидов и белков. Эта цепь имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся метиновых (CH ) и пептидных (CONH ) групп. Различия такой цепи заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту. Один конец цепи со свободной аминогруппой называется N – концом, другой, на котором находится аминокислота со свободной карбоксильной группой, называется C – концом. Пептидные и белковые цепи записываются с N – конца. Иногда пользуются специальными обозначениями: на N – конце пишется NH – группа или только атом водорода – H , а на C – конце - либо карбоксильная COOH – группа, либо только гидроксильная OH – группа.

Для полипептидов и белков характерны четыре уровня пространственной организации, которые принято называть первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами.

Первичная структура белка - специфическая аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередования a - аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и CO . Одна из моделей вторичной структуры – a - спираль.

Третичная структура белка - трехмерная конфигурация закрученной спирали в пространстве, образованная за счет дисульфидных мостиков – S – S – между цистеиновыми остатками и ионных взаимодействий.

Четвертичная структура белка - структура, образующаяся за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями. Четвертичная структура характерна лишь для некоторых белков, например гемоглобина.

Химические свойства

1)Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, сопровождающаяся обычно потерей его биологической функции, называется денатурацией . С точки зрения структуры белка – это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д. Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой (так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.

2)Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию a - аминокислот, из которых он был составлен.

3)Качественные реакции на белки:

a)Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II ) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь.

b)Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина).

КОНЕЦ РАЗДЕЛА

) и протеиды (сложные белки). Как правило, протеины состоят только из аминокислот, а протеиды включают в себя, помимо них, и другие вещества. Также все белки делят на фибриллярные и глобулярные белки. Фибриллярные белки плохо растворимы в воде, их молекулы имеют вытянутую форму. Они входят в состав волос и эпителия . Гемоглобин относится к группе глобулярных белков. Его молекулы свернуты в шарообразные цепи. К этой же группе относятся инсулин и пепсин.

Особенно сложны по своему строению молекулы протеидов. Строение этих белков может меняться при воздействии на них внешних факторов. В частности, к ним относятся: действие сильных кислот и этилового спирта, нагревание, давление, ионизирующее излучение. Изменение структуры называют его денатурацией. В молекулах белков имеется амидогруппа, которая называется пептидной связью. Эта связь соединяет между собой α-аминокислоты белков.

α-аминокислоты основой всех белковых веществ. Белки получаются из остатков аминокислот, причем аминокислоты имеют две группы: COOH и NH2. Поэтому в молекулах белков находится амидогруппа -С(O)-NH-. В зависимости от количества аминокислот белки получили различные . Из двух аминокислот образуются дипептиды, из трех - трипептиды, а из большего количества - полипептиды. Дипептид, реагируя с третьей аминокислотой, дает трипептид. На рисунке изображены показаны молекулы основных, часто встречающихся в быту и , трипептидов.
Строение белковой молекулы зависит от количества аминокислот, образовавших пептидную или полипептидную цепь. Также строение белка, как уже сказано выше, может меняться под воздействием внешних факторов. Белки могут включать в себя свыше 20 аминокислот. Благодаря своему сложному строению они участвуют практически во всех процессах обмена веществ. Гормоны и антибиотики также относятся к белкам. Особенно важную роль в играют белки, получаемые из пищи.

В период беременности женщина не реже двух раз в месяц сдает анализ мочи. Это необходимо, чтобы контролировать работу почек и вовремя заметить появление белка в моче. Незначительное эпизодическое появление белка в моче не является опасным, но если белок обнаруживается при повторном анализе, имеется тенденция к увеличению протеинурии, высоки риски развития гестоза.

Инструкция

Правильно собранная моча позволяет получить информативный анализ, данные о работе почек и состоянии мочевыводящих путей. Почки в период беременности работают в повышенной нагрузки, увеличивающаяся в размерах матка оказывает дополнительное давление на них. Первым признаком нарушения работы почек является белок в моче. В норме у человека не должно быть белка в моче, для беременных допускается не более 0,14г/л. Значительное увеличение концентрации белка в моче может свидетельствовать о воспалительном процессе почек, обострении имеющегося заболевания почек или о начинающемся гестозе. Высокое содержание белка в моче бывает и при сахарном диабете, который нередко дебютирует в период беременности.

При постоянной потере белка с мочой появляются тянущие или режущие боли в области почек, общая слабость, моча приобретает темный цвет. Самой частой причиной потери белка становятся воспалительные заболевания почек. Этому способствуют застойные явления в почках, нарушения оттока мочи, очаг хронического воспаления в организме беременной женщины нередко приводит к пиелонефриту. Лечат его в стационаре, назначая антибиотики. При своевременной диагностике и адекватном лечении после родов состояние почек нормализуется. Гораздо страшнее гломерулонефрит, при этой патологии поражаются клубочки почек, нарушается процесс образования мочи. У 5-7% беременных диагностируют гломерулонефрит. При гломерулонефрите основную опасность представляют отеки и высокое артериальное давление. При таких симптомах велик риск преждевременной отслойки плаценты и хронической гипоксии плода.

У 2-3% беременных развивается нефропатия, это одно из проявлений позднего гестоза. Кроме потери белка и нарушения функции почек женщину беспокоит высокое артериальное давление и отеки. Основной причиной гестоза является сенсибилизация организма гормонами плаценты и плацентарным белком. Без своевременной помощи при стремительно развивающемся гестозе может наступить осложнение в виде эклампсии. Женщину начинают беспокоить сильные головные боли, артериальное давление повышается до критической отметки, могут начаться судороги. Без своевременно оказанной медицинской помощи может наступить внутриутробная гибель плода. При любых нарушениях работы почек страдает и плод. Если белок в моче появился из-за воспаления, то велики риски внутриутробного воспаления плода. При гестозе и гломерулонефрите плод находится в состоянии хронической гипоксии. При появлении белка в моче следует четко соблюдать предписания врача: изменить схему питания, принимать дополнительные лекарственные средства, улучшающие кровообращение плаценты, при необходимости нужно лечь в стационар.

Азот – это газ, не поддерживающий горение, он входит в состав воздуха, которым мы дышим. Азот , химически инертный элемент, то есть в обычных условиях он плохо взаимодействует с другими веществами. В промышленности его получают перегонкой жидкого воздуха, то есть разделяют воздух на азот и кислород. Но его можно получить и менее трудоемким способом.

Вам понадобится

• Дистиллированная вода, сульфат аммония, нитрит натрия, серная кислота, пробирки, горелка, уголь, каустическая сода.

Инструкция

Налейте немного раствора сульфата аммония в пробирку и нагрейте его на спиртовой горелке. Затем, по каплям добавляйте туда раствор нитрита натрия. При взаимодействии этих двух будет происходить с образованием нитрита аммония, а он в свою очередь, разлагаясь от температуры, будет выделять азот.

Полученный азот будет загрязнен примесями, поэтому, для очистки, его нужно пропустить через раствор . Закройте пробирку, в которой проходит реакция, пробкой с вставленной в нее трубкой, а другой конец трубки опустите на дно второй пробирки, в которую налита серная . Часть примесей и влага задержится серной кислотой, а азот выйдет.

Неоднократно пропуская воздух через раскаленный уголь, воздуха, взаимодействуя с ним, образует газ. Вы получите смесь и двуокиси углерода. Пропустите эту смесь через раствор гидроксида натрия (каустическая сода), углекислый газ, взаимодействуя со , останется , а на выходе будет азот.

Видео по теме

Полезный совет

Для более качественной очистки азота можно пропустить его через раствор двухвалентного сульфата железа и раскаленную медь.

Белок в организме человека выполняет довольно широкий спектр жизненно важных функций. Не так часто затрагивается проблема дефицита белка, хотя это достаточно серьезный и многоплановый вопрос.

И его может заменить растительный. Несмотря на обилие слухов, диетологи сходятся на одном мнении – белок является основой для строительства и формирования тела организма.

Функции белка

Из белков состоят мышцы, волосы, ногти, внутренние органы и многие другие составляющие человеческого тела. Белки, употребляемые с пищей, распадаются в организме до аминокислот, которые затем синтезируются печенью до собственных белков тела. Организм человека способен производить часть из этих аминокислот сам, однако большая часть аминокислот должна поступать вместе с пищей и заменить их другими не получится. Незаменимые кислоты содержатся в животных белках, растительные же имеют более скудный набор аминокислот и полностью заменить их, к сожалению, не могут. Таким образом, белки выполняют важнейшую строительную функцию организма.

Другой функцией белков является непосредственное участие в обмене веществ. Подавляющее большинство ферментов – это белок или соединение белка с другими составляющими. Иначе говоря, пищеварительная система напрямую зависит от поступления белка в организм. При дефиците белка нарушаются и другие виды обмена веществ. Таким образом, организм страдает не только от , но и от недополучения других важнейших веществ (жиры, углеводы, витамины, минералы, микроэлементы).

Помимо этого, белки носят транспортную функцию, а именно позволяют переносить в организме полезные элементы – ионы, питательные и другие вещества. Иммунитет человека во многом полагается на белки. Они обеспечивают иммунную защиту организма, так как антитела состоят из белковых соединений.

Белки задерживают старение – это происходит благодаря поэтапной регенерации молекул коллагена и эластина, которые препятствуют старению кожи.

Как пополнить запасы белка

Для того чтобы избежать проблем с нехваткой белка, следует начать внимательнее относиться к питанию. Общепризнанными источниками белка являются курица, говядина, яйца. Но и растительным белком тоже пренебрегать не стоит. Получить его можно из таких продуктов как: горох, орехи, гречневая крупа. Диетологи советуют употреблять белковую пищу отдельно от картофеля, крупы, хлеба, так как они недостаточно хорошо позволяют белку усваиваться организмом. Допустимо сочетать белок с тушеными или свежими овощами.

Однако следует помнить, что не следует перегружать организм белком, так как его избыток приводит к нежелательным проблемам с пищеварением.

БЕЛКИ И ПОЛИПЕПТИДЫ

Белки играют исключительно важную роль в живой природе. Жизнь немыслима без различных по строению и функциям белков. Белки - это биополимеры сложного строения, мак­ромолекулы (протеины) которых, состоят из остатков аминокислот, соединен­ных между собой амидной (пептидной) связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из остатков аминокислот (полипептидных цепей), в макромолекулу белка могут входить также остат­ки или молекулы других органических соединений. На одном кольце каждой пептидной цепи имеется свободная или ацилированная аминогруппа, на другом - свободная или амидированная карбоксильная группа.

Конец цепи с аминогруппой называется М-концом, конец цепи с карбоксильной группой - С-концом пептидной цепи. Между СО-груп­пой одной пептидной группировки и NH-группой другой пептидной группировки могут легко образовываться водородные связи.

Группы, входящие в состав радикала R аминокислот, могут вступать во вза­имодействие друг с другом, с посторонними веществами и с сосед­ними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнооб­разные структуры.

В макромолекулу белка вхо­дит одна или несколько пептид­ных цепей, связанных друг с другом поперечными химически­ми связями, чаще всего через се­ру (дисульфидные мостики, обра­зуемые остатками цистеина). Химическую структуру пептидных цепей принято назы­вать первичной структу­рой белка или секвенцией.

Для построения простран­ственной структуры бел­ка пептидные цепи должны при­нять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, ко­торая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками от­дельных участков молекулярной цепи. По мере образования водо­родных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максималь­ного числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации.

Впервые та­кая структура на основе рентгеноструктурного анализа была обнаружена при изучении главного белка волос и шер­сти-кератина Полингом американским физиком и химиком... Ее наз­вали а-структурой или а-спиралью. На один виток спирали приходится по 3,6-3,7 остатков аминокислот. Рас­стояние между витками около 0,54 миллиардной доле метра. Строение спирали стабилизируется внут­римолекулярными водородными связями.

При растяжении спираль мак­ромолекулы белка превращается в дру­гую структуру, напоминающую линей­ную.

Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкива­ния или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например, за счет образования пирролидиновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориентируются в пространстве, принимая в некоторых случаях достаточно вытянутую форму, а иногда сильноизогнутую, свернутую пространственную структуру.

Пространственная структура закреплена вследствие взаимодействия радикалов R и аминокислот с образованием дисульфидных мостиков, водородных связей, ионных пар или других химических либо физических связей. Именно пространственная структура белка определяет хими­ческие и биологические свойства белков.

В зависимости от пространственной структуры все белки делятся на два больших класса: фибриллярные (они используются природой как структурный материал) и глобулярные (ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.).

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спи­рали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримоле­кулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга, располагаются рядом, образуя нитевидные структу­ры и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это мио­зин-белок мышечных тканей; коллаген, являющийся основой седиментационных тканей и кожных покровов; кератин, входящий в со­став волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится белок натурального шелка - фиброин, вязкая сиропообразная жидкость, за­твердевающая на воздухе в прочную нерастворимую нить. Этот белок имеет вытянутые по­липептидные цепи, соединенные друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка.

Пептидные цепи глобулярных белков сильно изогнуты, свернуты и часто имеют форму жестких шариков-глобул. Молекулы глобу­лярных белков обладают низкой степенью асимметрии, они хорошо растворимы в воде, причем вязкость их растворов невелика. Это прежде всего белки крови-гемоглобин, альбумин, глобулин и др.

Следует отметить условность деления белков на фибриллярные и глобулярные, так как существует большое число белков с проме­жуточной структурой.

Свойства белка могут сильно изменяться при за­мене одной аминокислоты другой. Это объясняется изменением кон­фигураций пептидных цепей и условий образования пространствен­ной структуры белка, которая в конечном счете определяет его функ­ции в организме.

СОСТАВ И СВОЙСТВА БЕЛКОВ

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине 51, в миоглобине - около 140. Поэтому и относительная молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах - от 10 тысяч до многих миллионов На основе определения относительной молекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы - гемоглобина крови (C 738 H 1166 O 208 S 2 Fe) 4 Меньшая молекулярная масса может быть у простейших ферментов и некоторых гормонов белковой природы. Например, молекулярная масса гормона инсулина около 6500, а белка вируса гриппа - 320 000 000. Вещества белковой природы (состоящие из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью), имею­щие относительно меньшую молекулярную массу и меньшую сте­пень пространственной организации макромолекулы, называются полипептидами. Провести резкую границу между белками и полипептидами трудно. В большинстве случаев белки отличаются от других природных полимеров (каучука, крахмала, целлюлозы), тем, что чистый инди­видуальный белок содержит только молекулы одинакового строения и массы. Исключением является, например, желатина, в составе которой входят макромолекулы с молекулярной массой 12 000- 70000.

Строением белков объясняются их весьма разнообразные свой­ства. Они имеют разную растворимость: некоторые растворяются в воде, другие - в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть вы­делены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови).

Белки играют важней­шую роль в жизнедеятельности всех организмов. При пищеварении белковые молекулы перевариваются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь наи­большая часть аминокислот расходуется на синтез белков различ­ных органов и тканей, часть-на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные служат как энергетический материал. Т.е. белки выполняют каталитические (фермен­ты), регуляторные (гормоны), транспорт­ные (гемоглобин, церулоплазмин и др.), защитные (антитела, тромбин и др.) функции

Белки - важнейшие компоненты пищи человека и корма животных. Совокупность непрерывно протекающих химищеский превращений белков зани­мает ведущее место в обмене веществ орга­низмов. Скорость обновления белков у живых организмов зависит от содержания белков в пище, а также его биологической ценности, которая определяется наличием и соотношением незаменимых аминокислот

Белки растений беднее белков животного происхождения по содержа­нию незаменимых аминокислот, особен­но лизина, метионина, триптофана. Белки сои и картофеля по аминокислотному со­ставу наиболее близки белкам животных. Отсутствие в корме незаменимых аминокислот при­ходит к тяжёлым нарушениям азотистого обмена. Поэтому селекция зерновых культур направлена, в частности, и на повышение качества белкового состава зерна.

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Белки подразделяются на две большие группы: простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды.

При гидролизе протеинов в кислом водном растворе получают только а-аминокислоты. Гидролиз протеидов дает кроме амино­кислот и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.); это соединения белковых веществ с небелковыми.

Протеины.

Альбумины хорошо растворяются в воде. Встречаются в моло­ке, яичном белке и крови.

Глобулины в воде не растворяются, но растворимы в разбавлен­ных растворах солей. К глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белок миозин.

Глутелины растворяются только в разбавленных растворах ще­лочей. Встречаются в растениях.

Склеропротеины - нерастворимые белки. К склеропротеинам относятся кератины, белок кожи и соединительных тканей колла­ген, белок натурального шелка фиброин.

Протеиды построены из протеинов, соединенных с молекулами другого типа (простетическими группами).

Фосфопротеиды содержат молекулы фосфорной кислоты, свя­занные в виде сложного эфира у гидроксильной группы аминокисло­ты серина. К ним относится вителлин-белок, содержащийся в яичном желтке, белок молока казеин.